Wie bearbeite ich die Abbildungen?

Question

Moin,

Bei diesem AB komme ich um jeden Preis einfach nicht weiter. Kann jemand helfen?

Text erkannt:

Tertlärstruklur des Insullns
Mit Hilfe der Röntgenstrukturanalyse ist die dreidimensionale Struktur des Insulins aufgeklärt worden. Das Insulin-Molekül ist kompakt gebaut; nur die beiden Enden der B-Kette ragen aus dem globulăren Teilchen heraus. Im unten wiedergegebenen Modell sind nur die \( \alpha \) -C-Atome der Aminosaure-Reste eingezeichnet.
polar
() unpolar
) sauer
() basisch

Text erkannt:

Struktur des Insulins
ance aufbauen. Die Ketten sindm Disulfidbrũcken miteinander wo
Prlmärstruktur des Rinderinsullns
Aufgaben:
1. Nummeriert auf dem Arbeitsblatt die Aminosäure-Reste mit Hilfe der Primärstruktur!
2. Kennzeichnet die verschiedenen Reste der Aminosäuren farbig:
a. polare Reste: grün
b. unpolare Reste: gelb
c. saure Reste: rot
d. basische Reste: blau
3. Beschreibt, durch welche Bindungsarten die Konformation des Insulin-Moleküls stabilisiert
wird (Kennzeichnungen)!
4. Welche Auswirkung hat die Disulfidbrücke innerhalb der A-Kette?
5. Beschreibt das Löslichkeitsverhalten im Zentrum und im äußeren Teil des Insulin-Moleküls!

Answer 1

Hi, hier chemweazle, keine Ahnung, ob das jetzt sehr viel weiterhilft

Zu
1. Nummeriert auf dem Arbeitsblatt die Aminosäure-Reste mit der Primärstruktur!
2. Kennzeichnet die verschiedenen Reste der Aminosäuren farbig:
a. polare Reste: grün
b. unpolare Reste: gelb
c. saure Reste: rot
d. basische Reste: blau

Aminosäuren im Rinder-Insulin, Gesamtzahl: 51

Sorten der Aminosäuren

• Gly: Glycin, unpolar
• ILeu: Isoleucin, unpolar
• Val: Valin, unpolar
• Gln: Glutamin, polar, wegen C=O-NH₂-Gruppe
• Cys: hier Cystin, unpolar
• Ala: Alanin, unpolar
• Ser: Serin, polar
• Leu: Leucin, unpolar
• Asn: Asparagin, polar, wegen C=O-NH₂-Gruppe
• Phe: Phenylalanin, unpolar
• His: Histidin, basisch, Stickstoffatom im Imidazolring
• Glu: Glutaminsäure, sauer, wegen CO₂H-Gruppe
• Arg: Arginin, basisch, wegen dem Guanidylrest am C(5)-Atom, ₂HN-(C=NH)-NH-
• Thr: Threonin, polar
• Pro: Prolin, unpolar
• Lys: Lysin, basisch, NH₂-Gruppe in der Seitenkette

sauer	basisch
Glu	His, Arg, Lys

unpolar	polar
Gly, ILeu, Val, Cys, Ala, Leu, Phe, Pro	Gln, Ser, Asn, Thr

Skizze

Skizze

Zu
3. Beschreibt, durch welche Bindungsarten die Konformation des Insulin-Moleküls stabilisiert wird (Kennzeichnungen)!

a). Dipol-Dipol-Anziehungskräfte( „Keesom-Kräfte“ ), Wasserstoffbrückenbindungen
b).Kation-Anion-Anziehungskräfte( „Coulomb-Kräfte“ ) zwischen z. B. dem Imidazolium-Kation des Aminosäurerestes Histidin und dem Carboxylation der konjugierten Base des Glutaminsäure-Restes, sog. Ionische Bindung
c).und / oder Kation-Anion-Anziehungskräfte( „Coulomb-Kräfte“ ) zwischen dem Ammoniumion an der Seitenkette der Aminosäure Lysin und dem Carboxylation der konjugierten Base des Glutaminsäure-Restes, Ionische Bindung

Im Bildausschnitt in dem nur die alpha-C-Atome der einzelnen Aminosäure-Reste dargestellt sind, sieht man zwischen dem Aminosäure-Rest Nr 10, Histidin, basisch, und dem Aminosäure-Rest Nr 13, Glutaminsäure-Rest, sauer, einem kurzen Abstand zwischen den Alpha-C-Atomen.

Bild

Bild

Säure-Base-Reaktion zwischen dem Glutaminsäure-Rest und der basischen Gruppe des Histidin-Restes, der Imidazol-Ring.

Der Imidazol-Ring wird am freien Elektronenpaar protoniert. Es ensteht ein Imidazoliumion, ähnlich dem Ammoniumion oder dem Pyridiniumion. Zwischen dem Carboxylation (Anion) und dem Imidazoliumion(Kation) treten Elektrostatische Anziehungskräfte auf (Coulomb-Kräfte) ( Ionische Bindung).

Zu

4. Welche Auswirkung hat die Disulfidbrücke innerhalb der A-Kette?

Sie bewirkt die Ringstruktur zwischen den Aminosäure Nr 6, Cystein und der Aminosäure Nr. 11, Cystein innerhalb der A-Kette. Ohne diese wäre der Ring innerhalb der A-Kette nicht vorhanden, außerdem verbinden 2 Disulfid-Brücken (Disulfan-Gruppen) die A-Kette mit der B-Kette.
Anders betrachtet kann man sich die beiden Aminosäurereste Nr. 6 und Nr. 11 als eine einzige Aminosäure betrachten, nämlich das Cystin.

Skizze zu Cystein und Cystin

Zu

5. Beschreibt das Löslichkeitsverhalten im Zentrum und im äußeren Teil des Insulin-Moleküls!

Mal aus den Fingern gesaugt, aber ehrlich mehr reine Spekulation

Wenn die polaren Gruppen an den Seitenketten der Aminosäure-Reste nach innen , also ins Innere des Proteins zeigen bzw. ausgerichtet sind. Dann ist das Innere eher hydrophiler, als die äußere. lipophile Oberfläche des Proteins.

Hm, na ja!